WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

   Добро пожаловать!


Pages:     | 1 |   ...   | 3 | 4 || 6 | 7 |   ...   | 12 |

CRYST1 1.000 1.000 1.000 90.00 90.00 90.00 P 1 ORIGX1 1.000000 0.000000 0.000000 0.ORIGX2 0.000000 1.000000 0.000000 0.ORIGX3 0.000000 0.000000 1.000000 0.SCALE1 1.000000 0.000000 0.000000 0.SCALE2 0.000000 1.000000 0.000000 0.SCALE3 0.000000 0.000000 1.000000 0.MODEL ATOM 1 N GLY 1 -11.700 8.827 9.247 1.00 0.00 N ATOM 2 CA GLY 1 -11.956 8.450 7.858 1.00 0.00 C ATOM 3 C GLY 1 -12.511 9.655 7.129 1.00 0.00 C ATOM 4 O GLY 1 -13.527 10.173 7.584 1.00 0.00 O ATOM 5 1H GLY 1 -12.396 9.510 9.502 1.00 0.00 H ATOM 6 2H GLY 1 -11.784 8.021 9.866 1.00 0.00 H ATOM 7 3H GLY 1 -10.763 9.232 9.280 1.00 0.00 H ATOM 8 1HA GLY 1 -11.039 8.105 7.400 1.00 0.00 H ATOM 9 2HA GLY 1 -12.705 7.661 7.822 1.00 0.00 H ATOM 10 N ASP 2 -11.857 10.111 6.057 1.00 0.00 N ATOM 11 CA ASP 2 -12.364 11.175 5.203 1.00 0.00 C ATOM 12 C ASP 2 -11.575 11.176 3.893 1.00 0.00 C ATOM 13 O ASP 2 -10.344 11.221 3.904 1.00 0.00 O ATOM 14 CB ASP 2 -12.281 12.544 5.890 1.00 0.00 C ATOM 15 CG ASP 2 -13.097 13.585 5.136 1.00 0.00 C ATOM 16 OD1 ASP 2 -13.065 13.540 3.887 1.00 0.00 O ATOM 17 OD2 ASP 2 -13.736 14.405 5.822 1.00 0.00 O ATOM 18 H ASP 2 -10.995 9.670 5.763 1.00 0.00 H ATOM 19 HA ASP 2 -13.414 10.954 5.000 1.00 0.00 H ATOM 20 1HB ASP 2 -12.689 12.488 6.898 1.00 0.00 H ATOM 21 2HB ASP 2 -11.245 12.876 5.942 1.00 0.00 H ATOM 22 N VAL 3 -12.287 11.096 2.769 1.00 0.00 N ATOM 23 CA VAL 3 -11.707 11.147 1.438 1.00 0.00 C ATOM 24 C VAL 3 -10.970 12.472 1.222 1.00 0.00 C ATOM 25 O VAL 3 -9.904 12.486 0.611 1.00 0.00 O ATOM 26 CB VAL 3 -12.809 10.916 0.387 1.00 0.00 C ATOM 27 CG1 VAL 3 -13.861 12.034 0.362 1.00 0.00 C ATOM 28 CG2 VAL 3 -12.223 10.777 -1.021 1.00 0.00 C ATOM 29 H VAL 3 -13.289 11.170 2.858 1.00 0.00 H ATOM 30 HA VAL 3 -10.982 10.336 1.354 1.00 0.00 H ATOM 31 HB VAL 3 -13.316 9.979 0.629 1.00 0.00 H ATOM 32 1HG1 VAL 3 -14.263 12.212 1.359 1.00 0.00 H ATOM 33 2HG1 VAL 3 -13.423 12.956 -0.021 1.00 0.00 H ATOM 34 3HG1 VAL 3 -14.680 11.742 -0.294 1.00 0.00 H ATOM 35 1HG2 VAL 3 -11.541 9.931 -1.057 1.00 0.00 H ATOM 36 2HG2 VAL 3 -13.034 10.607 -1.727 1.00 0.00 H ATOM 37 3HG2 VAL 3 -11.689 11.682 -1.311 1.00 0.00 H В указанном случае дается информация о трехмерной структуре фрагмента пептидной цепи GLY – ASP –VAL.

Визуализация данных проводится с использованием программ, которые предоставляются информационной системой. Одна из самых популярных программ – RasMol. Основные принципы: работа идёт в двух окнах (графическом и командном); в каждый момент работы имеется некоторое выделенное множество атомов и все действия производятся с этим множеством; каждому действию соответствует команда, набираемая в окне командной строки. После запуска программы RasMol на панели задач внизу появляется свернутое окно командной строки RasMol Command Line (рис. 14), которое активизируется кликом мыши. Если уменьшить его размеры, то можно иметь на экране одновременно и рабочее окно программы с макромолекулой, и окно командной строки.

Окно командной строки можно открыть и с использованием клавиш ALT + TAB.

Рис. 14. Окно командной строки RasMol Command Line.

Нажатие левой клавиши мыши на атоме в основном окне дает его краткую характеристику, например:

Atom: CA 2092 Group: Asp 54 Chain: H ( -углеродный атом, 2092-й в молекуле, входит в состав аспарагиновой кислоты, стоящей на 54 месте в Н-цепи молекулы).

При помощи окна командной строки можно выполнять на клавиатуре все операции, доступные через пункты меню основного окна программы, а также выделять отдельные атомы и группы в молекуле, изменять фон изображения и др.

Выделение осуществляется вводом Select, обозначения объекта выделения и нажатием Enter.

После выделения атомов или групп можно изменять их отображение при помощи команд пунктов меню Display или Colours. После выделения все команды касаются только выделенных элементов молекулы; чтобы снова изменять всю молекулу в целом, необходимо ввести Select all, или использовать пункт меню Edit - Select all. Командное окно позволяет также изменять цвет фона (введением англ. слова "фон" и желаемого цвета): Background white.

Можно также вращать молекулу на заданное число градусов по любой из осей (x, y, z), используя команду Rotate x – 5 Rotate z 15 (не забывайте оставлять пробелы между обозначением оси, направлением поворота и градуса поворота).

Цвета RGB:

blue [0,0,256] black [0,0,0] cyan [0,255,255] green [0,255,0] greenblue [46,139,87] magenta [255,0,255] orange [255,165,0] purple [160,32,240] red [255,0,0] redorange [255,69,0] violet [238,130,238] white [255,255,255] yellow [255,255,0].

Другие возможности программы можно освоить с помощью User Manual пункта меню Help или путем эвристического поиска.

Часто бывает недостаточно одной структурной модели для формирования представления о белке. На рис. 15 показаны четыре модели, одни из которых можно использовать для получения информации о пространственном расположении пептидной цепи (наличие спирализованных и неспирализованных участков), а другие для отыскания тех, или иных функциональных групп на поверхности (пункт меню Display).

Рис. 15. Структурные модели белка.

Сферы с радиусом Ван-Дер-Ваальса иногда представляют точками (рис. 16). В командную строку вводится Dots, затем следует нажатие на Enter и щелчок по графическому окну.

Рис. 16. Структурная модель белка, в которой показан как остов, так и распределение электронной плотности.

Довольно легко можно определить число и пространственное расположение фрагментов некоторых аминокислот в белке. Например, фрагменты аминокислоты цистеина в цитохроме С расположены так, как показано на рис. 17. Окно RasMol Command Line открывается клавишами Alt – Tab. В строке делается набор Select Cys.



Изменение цвета фона – Background White. Выбор типа структурной модели осуществляется с использованием меню графического интерфейса Display/Spacefill.

Рис. 17. Структурная модель белка с выделенными фрагментами цистеина.

Расположение фрагментов фенилаланина показано на рис. 18. В командной строке набирают Select Phe.

Рис. 18. Структурная модель белка с выделенными фрагментами фенилаланина.

Можно рассмотреть взаимное расположение фрагментов аминокислот, содержащих как положительно заряженные группы, так и отрицательно заряженные группы (рис. 19, 20). Набор в командной строке для положительно заряженных групп - Select Positive, а для отрицательно заряженных групп - Select Negative. Далее используется составная команда в графическом окне Display/Sticks.

Рис. 19. Структурная модель белка с выделенными положительно заряженными фрагментами.

Рис. 20. Структурная модель белка с выделенными отрицательно заряженными фрагментами.

Отрицательно заряженные группы расположены на небольшом участке белковой поверхности, за исключением двух отдельно расположенных групп, а положительно заряженные группы - по всей белковой поверхности. Эти данные могут быть использованы при изучении адсорбции белка на различных поверхностях (например, на поверхности пирографита). На рис. 21 показано взаимодействие положительно заряженных групп белка с отрицательно заряженными группами поверхности (электростатические взаимодействия и водородные связи). Более подробная характеристика таких взаимодействий и результаты расчетов приводятся ниже.

Рис. 21. Взаимодействие между положительно заряженными группами белка и отрицательно заряженными группами пирографитовой поверхности (электростатические взаимодействия и водородные связи).

Известно, что Цитохром С содержит макроциклический гетероцикл с ионом железа или железопорфириновый комплекс (рис. 22). Расположение атомов в трехмерной системе координат задается следующим образом:

HETATM 1672 FE HEC 1 4.144 0.732 -0.600 1.00 0.00 FE HETATM 1673 CHA HEC 1 3.972 -2.562 -1.643 1.00 0.00 C HETATM 1674 CHB HEC 1 0.783 0.698 0.074 1.00 0.00 C HETATM 1675 CHC HEC 1 4.605 3.628 1.038 1.00 0.00 C HETATM 1676 CHD HEC 1 7.433 0.840 -1.776 1.00 0.00 C HETATM 1677 N A HEC 1 2.668 -0.698 -0.690 1.00 0.00 N HETATM 1678 C1A HEC 1 2.840 -1.961 -1.141 1.00 0.00 C HETATM 1679 C2A HEC 1 1.570 -2.618 -1.121 1.00 0.00 C HETATM 1680 C3A HEC 1 0.644 -1.715 -0.655 1.00 0.00 C HETATM 1681 C4A HEC 1 1.354 -0.480 -0.402 1.00 0.00 C HETATM 1682 CMA HEC 1 -0.814 -1.998 -0.399 1.00 0.00 C HETATM 1683 CAA HEC 1 1.317 -3.987 -1.685 1.00 0.00 C HETATM 1684 CBA HEC 1 0.873 -3.981 -3.150 1.00 0.00 C HETATM 1685 CGA HEC 1 0.977 -5.381 -3.733 1.00 0.00 C HETATM 1686 O1A HEC 1 1.432 -5.492 -4.890 1.00 0.00 O HETATM 1687 O2A HEC 1 0.673 -6.329 -2.974 1.00 0.00 O HETATM 1688 N B HEC 1 2.902 1.984 0.300 1.00 0.00 N HETATM 1689 C1B HEC 1 1.556 1.808 0.433 1.00 0.00 C HETATM 1690 C2B HEC 1 1.038 3.001 1.052 1.00 0.00 C HETATM 1691 C3B HEC 1 2.121 3.756 1.455 1.00 0.00 C HETATM 1692 C4B HEC 1 3.304 3.119 0.924 1.00 0.00 C HETATM 1693 CMB HEC 1 -0.420 3.346 1.202 1.00 0.00 C HETATM 1694 CAB HEC 1 2.101 5.049 2.243 1.00 0.00 C HETATM 1695 CBB HEC 1 1.062 5.120 3.366 1.00 0.00 C HETATM 1696 N C HEC 1 5.738 2.038 -0.435 1.00 0.00 N HETATM 1697 C1C HEC 1 5.683 3.170 0.290 1.00 0.00 C HETATM 1698 C2C HEC 1 6.931 3.879 0.097 1.00 0.00 C HETATM 1699 C3C HEC 1 7.668 3.157 -0.817 1.00 0.00 C HETATM 1700 C4C HEC 1 6.950 1.922 -1.045 1.00 0.00 C HETATM 1701 CMC HEC 1 7.264 5.260 0.611 1.00 0.00 C HETATM 1702 CAC HEC 1 8.935 3.595 -1.542 1.00 0.00 C HETATM 1703 CBC HEC 1 10.142 3.821 -0.624 1.00 0.00 C HETATM 1704 N D HEC 1 5.454 -0.615 -1.562 1.00 0.00 N HETATM 1705 C1D HEC 1 6.722 -0.337 -1.962 1.00 0.00 C HETATM 1706 C2D HEC 1 7.244 -1.522 -2.605 1.00 0.00 C HETATM 1707 C3D HEC 1 6.279 -2.493 -2.511 1.00 0.00 C HETATM 1708 C4D HEC 1 5.144 -1.894 -1.871 1.00 0.00 C HETATM 1709 CMD HEC 1 8.603 -1.694 -3.230 1.00 0.00 C HETATM 1710 CAD HEC 1 6.437 -3.948 -2.878 1.00 0.00 C HETATM 1711 CBD HEC 1 7.274 -4.690 -1.838 1.00 0.00 C HETATM 1712 CGD HEC 1 8.069 -5.826 -2.447 1.00 0.00 C HETATM 1713 O1D HEC 1 7.919 -6.967 -1.968 1.00 0.00 O HETATM 1714 O2D HEC 1 8.852 -5.547 -3.375 1.00 0.00 O HETATM 1715 HHA HEC 1 3.911 -3.581 -1.964 1.00 0.00 H HETATM 1716 HHB HEC 1 -0.275 0.710 0.271 1.00 0.00 H HETATM 1717 HHC HEC 1 4.761 4.499 1.636 1.00 0.00 H HETATM 1718 HHD HEC 1 8.448 0.861 -2.121 1.00 0.00 H HETATM 1719 1HMA HEC 1 -1.416 -1.115 -0.604 1.00 0.00 H HETATM 1720 2HMA HEC 1 -1.160 -2.808 -1.041 1.00 0.00 H HETATM 1721 3HMA HEC 1 -0.935 -2.297 0.642 1.00 0.00 H HETATM 1722 1HAA HEC 1 2.182 -4.635 -1.573 1.00 0.00 H HETATM 1723 2HAA HEC 1 0.576 -4.450 -1.077 1.00 0.00 H HETATM 1724 1HBA HEC 1 -0.155 -3.628 -3.230 1.00 0.00 H HETATM 1725 2HBA HEC 1 1.521 -3.317 -3.722 1.00 0.00 H HETATM 1726 1HMB HEC 1 -0.555 4.409 1.016 1.00 0.00 H HETATM 1727 2HMB HEC 1 -1.024 2.814 0.469 1.00 0.00 H HETATM 1728 3HMB HEC 1 -0.754 3.084 2.205 1.00 0.00 H HETATM 1729 HAB HEC 1 3.038 5.132 2.781 1.00 0.00 H HETATM 1730 1HBB HEC 1 1.222 4.319 4.092 1.00 0.00 H HETATM 1731 2HBB HEC 1 1.184 6.085 3.849 1.00 0.00 H HETATM 1732 3HBB HEC 1 0.048 5.058 2.998 1.00 0.00 H HETATM 1733 1HMC HEC 1 7.052 5.987 -0.173 1.00 0.00 H HETATM 1734 2HMC HEC 1 6.683 5.517 1.493 1.00 0.00 H HETATM 1735 3HMC HEC 1 8.313 5.318 0.883 1.00 0.00 H HETATM 1736 HAC HEC 1 9.227 2.812 -2.233 1.00 0.00 H HETATM 1737 1HBC HEC 1 10.137 3.093 0.188 1.00 0.00 H HETATM 1738 2HBC HEC 1 11.058 3.707 -1.203 1.00 0.00 H HETATM 1739 3HBC HEC 1 10.126 4.829 -0.215 1.00 0.00 H HETATM 1740 1HMD HEC 1 8.609 -1.241 -4.214 1.00 0.00 H HETATM 1741 2HMD HEC 1 9.370 -1.225 -2.614 1.00 0.00 H HETATM 1742 3HMD HEC 1 8.816 -2.754 -3.353 1.00 0.00 H HETATM 1743 1HAD HEC 1 5.493 -4.471 -2.996 1.00 0.00 H HETATM 1744 2HAD HEC 1 6.896 -3.992 -3.852 1.00 0.00 H HETATM 1745 1HBD HEC 1 7.991 -4.003 -1.390 1.00 0.00 H HETATM 1746 2HBD HEC 1 6.607 -5.069 -1.063 1.00 0.00 H ENDMDL Координаты для иона железа (первая строка): 4.144 0.732 -0.600.





Команда, набираемая в командной строке - Select HEC. Выбор типа структурной модели осуществляется с использованием меню графического интерфейса Display/Spacefill.

Рис. 22. Структурная модель белка с выделенным железопорфириновым комплексом.

Попытаемся поискать атомы фрагментов цистеина вблизи железопорфиринового комплекса (на расстоянии не более 2 ). В командной строке наберем: Select Cys and within (2.0, Hec). В окне командной строки появится сообщение: 2 atoms selected! Используем составную команду Display/ Spacefill в графическом окне. Появляются две сферы желтого цвета, соответствующие атомам серы двух фрагментов цистеина. В командной строке наберем: Select Hec. После составной команды Display/ Spacefill (графическое окно) появляются сферы железопорфиринового комплекса. Атомы серы связаны с атомами углерода железопорфиринового комплекса (рис. 23).

Рис. 23. Структурная модель белка с выделенным железопорфириновым комплексом и атомами серы двух фрагментов цистеина.

При исследовании отдельных фрагментов возможно компьютерное моделирование с применением программ, которые и не поставляются данной информационной системой.

Компьютерное моделирование используют для предсказания структур и выяснения причин существования той или иной структуры. Например, одна из причин существования неспирализованных участков в белковой глобуле есть взаимодействие между положительно заряженной аммонийной и отрицательно заряженной карбоксилатной группами (-N+H3 … -OOC-; электростатическое притяжение и водородная связь) (рис. 24).

Рис. 24. Взаимодействие между аммонийной и карбоксилатной группами (-N+H… -OOC-; электростатическое притяжение и водородная связь) в белке.

Аммонийная и карбоксилатная группы играют важную роль в формировании трехмерной структуры белков [40]. Природа взаимодействия между указанными группами во многом определяется электростатическим притяжением разноименных зарядов, а также частичным переносом атома водорода от азота аммонийной группы к кислороду карбоксилатной группы (донорно-акцепторная компонента), что приводит к обобществлению электронной плотности между указанными атомами.

Можно считать, что между аммонийной и карбоксилатной группами образовалась водородная связь исходя из следующих общих положений:

1. Если H-связь образуется между нейтральными группами, то она может образоваться и между заряженными группами (после переноса протона).

2. Образование водородной связи, как правило, связано с перекрыванием сфер (радиус Ван-дер-Ваальса) ковалентно связанного атома водорода и атома акцептора.

3. Образование H-связи приводит к уменьшению энергии системы.

X и Y – фрагменты атомно-молекулярных частиц.

Для описания взаимодействия между аммонийной и карбоксилатной группами использованы эмпирические, полуэмпирические и неэмпирические методы [41].

Взаимное расположение аммонийной и карбоксилатной групп может соответствовать конформации, при которой H-связь отсутствует. В этом случае потенциальная функция взаимодействия соответствует математическому выражению закона Кулона (электростатика), причем располагать точечные заряды целесообразно на трех атомах: N (+1), 2O(-0.5). Вращение вокруг связи С-N приводит к конформации с H-связью. В таком случае потенциальная функция взаимодействия усложняется:

U = U1 + U2 (1);

U – потенциальная функция взаимодействия, U1 – потенциальная функция кулоновского (электростатического) взаимодействие между заряженными группами, U2 -потенциальная функция Н-связи. Потенциальную функцию H-связи представим в виде суммы потенциальных функций некулоновского взаимодействия Леннарда-Джонса (4[(/r)12 - (/r)6]) [8] и кулоновского взаимодействия (U3) между атомом водорода и кислорода:

U2 = 4[(/r)12 - (/r)6] + U3 (2);

U3 – потенциальная функция кулоновского взаимодействия между атомом водорода и кислорода, – глубина минимума функции, – поперечник жесткого кора, r – расстояние.

При рассмотрении конкретного конформера функции U1 и U3 можно объединить.

Кроме потенциальной функции Леннарда-Джонса (“6-12”), предложено множество других потенциальных функций (Букингема, Морзе), связанных с аналитическими решениями.

Данные функции описывают универсальные взаимодействия. Водородная связь характеризуется направленность. Разработаны подходы, основанные на решении уравнения Шреденгера (во многих случаях решения не являются аналитическими) [42].

Pages:     | 1 |   ...   | 3 | 4 || 6 | 7 |   ...   | 12 |










© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.