WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

   Добро пожаловать!


Pages:     | 1 || 3 | 4 |   ...   | 7 |

Крахмал — основной резервный углевод растений, гликоген — резервный углевод у животных и человека, грибов. Целлюлоза — основной структурный углевод клеточных стенок растений. Хитин входит в состав грибной клетки и образует наружный скелет членистоногих. Муреин входит в состав клеточной стенки бактерий Рис.4. Полимерная молекула гликогена, состоящая из множества молекул сахаров (мономеров) А В Рис.5.Общая формула крахмала, гликогена и целлюлозы: (С6Н10О5)n. Целлюлоза имеет линейную формулу (А), а крахмал и гликоген – разветвленную (В).

Молекулы крахмала состоят из остатков а-глюкозы, целлюлозы — из остатков глюкозы.

К свойствам моносахаридов и олигосахаридов относится их растворимость в воде, сладкий вкус. С увеличением числа мономерных звеньев растворимость падает и сладкий вкус исчезает, полисахариды в воде нерастворимы.

Функции углеводов:

1) Энергетическая. Углеводы — основные источники энергии в животном организме. При расщеплении 1 г углевода выделяется 17,6 кДж.

2) Запасающая. Клетки растений запасают крахмал, клетки животных и грибов – гликоген.

3) Структурная. Углеводы входят в состав клеточных мембран и клеточных стенок.

Рибоза и дезоксирибоза входят в состав мономеров нуклеотидов.

4) Рецепторная. Гликокаликс на поверхности мембраны выполняет рецепторную функцию.

5) Защитная. Слизи, выделяемые различными железами, богаты углеводами и их производными (например, гликопротеинами). Они предохраняют пищевод, кишечник, желудок, бронхи от механических повреждений, препятствуют проникновению в организм бактерий и вирусов. Гепарин предотвращает свертывание крови в организме животных и человека.

Липиды Липиды — сборная группа органических соединений, не имеющих единой химической характеристики.

Все они нерастворимы в воде, но хорошо растворимы в органических растворителях (эфире, хлороформе, бензине).

Содержатся во всех клетках животных и растений.

Содержание липидов в клетках составляет 5—15% сухой массы, но в жировой ткани может иногда достигать 90%.

В зависимости от особенности строения молекул различают простые и сложные липиды.

К простым липидам относятся жиры. Они входят в состав организма человека, животных, растений, микробов, некоторых вирусов. Содержание жиров в биологических объектах, тканях и органах может достигать 90%.

Нейтральные жиры (триглицериды) — это сложные эфиры высших жирных кислот и трехатомного спирта — глицерина. Это самые распространенные в природе липиды.

Воска — группа простых липидов, представляющих собой сложные эфиры высокомолекулярных жирных кислот и многоатомных спиртов.

Фосфолипиды по своей структуре сходны с жирами,но в их молекуле один или два остатка жирных кислот замещены остатком фосфорной кислоты.

Гликолипиды — это углеводные производные липидов, локализованы преимущественно на наружной поверхности плазматической мембраны, где их углеводные компоненты входят в число других углеводов клеточной поверхности.

Липоиды — жироподобные вещества. К ним относятся стероиды (широко распространенный в животных тканях холестерин, эстрадиол и тестостерон — соответственно женский и мужской половые гормоны), терпены (эфирные масла, от которых зависит запах растений), гиббереллины (ростовые вещества растений), некоторые пигменты (хлорофилл, билирубин), часть витаминов (A, D, Е, К) и др.

Функции липидов.

1) энергетическая. В ходе расщепления 1 г жиров до С02 и Н20 освобождается 38,кДж.

2) Структурная функция — липиды принимают участие в образовании клеточных мембран. В составе мембран находятся фосфолипиды, гликолипиды, липопротеиды.

3) Запасающая функция — жиры являются запасным веществом животных и растений. Это особенно важно для животных, впадающих в холодное время года в спячку или совершающих длительные переходы через местность, где нет источников воды и питания (верблюды в пустыне). Семена многих растений содержат жир, необходимый для обеспечения энергией развивающегося растения.

4) Терморегуляторная функция — жиры являются хорошими термоизоляторами вследствие плохой теплопроводимости.

5) Защитно-механическая функция заключается в том, что жиры защищают организм от механических воздействий.

6) Регуляторная функция осуществляется женскими и мужскими половыми гормонами, жирорастворимыми витаминами А, D, Е.

7) Липиды как источник метаболический воды. Одним из продуктов окисления жиров является вода. Эта метаболическая вода очень важна для обитателей пустынь. Так, жир, которым заполнен горб верблюда, служит в первую очередь не источником энергии, а источником воды (при окислении 1 кг жира выделяется 1,кг воды).

Белки Состав и строение белков.

В состав белков входят: углерод, водород, азот, кислород; сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Белки составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки.

Белки — высокомолекулярные органические вещества, нерегулярные полимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот. В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот Все аминокислоты содержат карбоксильную группу (—СООН), аминогруппу (— NH2) и радикал - R-группа.

Рис. 6 Общая формула аминокислот В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.



Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают: заменимые аминокислоты, синтезируемых в организме; незаменимые аминокислоты — аминокислоты, которые в организме не синтезируются(лизин, Валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин). Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

Пептиды— органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции полимеризации аминокислот, в ходе которой выделяется молекула воды. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной.

На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Рис.7 Уравнение реакции дегидратации В зависимости от аминокислотного состава белки бывают: полноценными, если содержат весь набор аминокислот, неполноценными, если какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют.

Различают простые белки ( протеины), состоящие только из аминокислот (фибрин, трипсин), и сложные белки (протеиды), содержащие помимо аминокислот еще и небелковую группу. Она может быть представлена ионами металлов (металлопротеиды — гемоглобин), углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Уровни организации белковой молекулы Пространственная конфигурация молекулы белка называется конформацией.

Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура поддерживается прочной ковалентной пептидной связью.

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.

Сэнгером с 1944 по 1954 год. Ф. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Первичная структура белковой молекулы характеризуется количеством, составом, последовательностью расположения аминокислотных остатков. Она определяет свойства белка и его пространственную конфигурацию.

Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка.

Вторичной структурой называют упорядоченное свертывание полипептидной цепи в виде -спирали, имеющей вид растянутой пружины.

Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали.

Рис. 8 Вторичная структура белка Третичная структура — это способ укладки полипептидных цепей в глобулы, возникающий в результате химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между боковыми цепями аминокислотных остатков. Это силы притяжения между неполярными молекулами или неполярными участками молекулы в водной среде. Гидрофобные остатки в водном растворе сближаются, «слипаются» и стабилизируют, таким образом структуру белка.

Гидрофильные участки цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) оказываются на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными и связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. Третичная структура специфична для каждого белка.

Рис. 9 Третичная структура белка Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.

Он образован двумя -цепями (141 аминокислотный остаток) и двумя -цепями (аминокислотных остатков) Рис.10 Строение молекулы гемоглобина (четвертичная структура белка) Денатурация - процесс разрушения структур белка.

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Причем первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные.

Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Вместе с тем денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи.

Денатурация может быть: обратимой, если возможно восстановление свойственной белку структуры (если не разрушена первичная структура).

Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой (если разрушена первичная структура).

Буферные свойства белков связаны со способностью отдавать и присоединять Н+.





Гемоглобин в эритроцитах, обеспечивает поддержание рН крови на постоянном уровне.

Функции белков 1) Строительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.

2) Каталитическая. Ферментативная.

Все биохимические реакции протекают с огромной скоростью, благодаря участию в них биокатализаторов — ферментов - веществ белковой природы.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» — ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстратактивного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой «руки и перчатки» (гипотезой индуцированного соответствия).

Активность ферментов зависит от условий:

а) определенная температура. При температуре выше 50 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает.

б) оптимальное значение рН.

в) концентрация субстрата и концентрация фермента. При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

3) Энергетическая.

Белки являются одним из источников энергии в клетке.

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы 4) Регуляторная.

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны — биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции.

5) Транспортная.

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ. В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивающие активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

6) Защитная.

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

7) Двигательная.

Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма:

образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных.

8) Сигнальная.

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

9) Запасающая.

Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества.

Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в нем, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока.

10) Токсическая.

Ядовитые вещества у животных (змеи, пауки), растений (семейство пасленовые), грибов (бледная поганка) – белковой природы.

Нуклеиновые кислоты Нуклеиновые кислоты были открыты французским ученым Ф.Мишер (1863 г.) в ядре клеток гноя (погибшие лейкоциты) ядро («нуклеос» – лат.).

Нуклеиновые кислоты полимеры.

Нуклеотид — мономер нуклеиновых кислот.

Молекула нуклеотида состоит из трех частей: азотистого основания, пятиуглеродного сахара (пентозы) и фосфорной кислоты. Именно наличие фосфата придает нуклеиновым кислотам свойства кислот.

Азотистые основания имеют циклическую структуру, в состав которой наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, в частности азота. За присутствие в этих соединениях атомов азота они и получили название азотистых, а поскольку обладают щелочными свойствами — оснований. Азотистые основания нуклеиновых кислот относятся к классам пиримидинов и пуринов.

Пиримидиновые основания являются производными пиримидина, имеющего в составе своей молекулы одно кольцо. К наиболее распространенным пиримидиновым основаниям относятся тимин, цитозин.

Пуриновые основания являются производными пурина, имеющего два кольца. К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин.

Названия нуклеотидов отличаются от названий соответствующих оснований:

А – адениловый нуклеотид, Т – тимидиловый нуклеотид, Г – гуаниловый нуклеотид, Ц – цитидиловый нуклеотид.

Рис. 11 Состав нуклеотида В зависимости от углеводного компонента нуклеотидов различают два класса нуклеиновых кислот:

Pages:     | 1 || 3 | 4 |   ...   | 7 |










© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.