WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

   Добро пожаловать!


Pages:     | 1 ||

рис. 1). Установлено, что во время сокращения ‡· ‡‚„ ‡ мышцы лишь сравнительно небольшая часть мосВ процессе сокращения мышцы каждая головка тиков (10–15%) одновременно находится в контакмиозина совершает многократные повороты, периоте с окружающими их нитями актина. Это значит, дически изменяя угол своего наклона относительно что каждый из мостиков большую часть времени нити актина. В расслабленной мышце миозиновый проводит в свободном состоянии, когда он непомостик отделен от актиновой цепи (рис. 4, состояния средственно не создает тянущей силы. При этом 1 и 2). Свободная головка миозина обладает опредемолекулы миозина, у которых мостики отсоединены ленной степенью подвижности; за счет шарниров, от актиновых нитей, во время сокращения саркомерасположенных в местах соединения фрагментов Sра перемещаются вместе с остальными молекулами и S2, угол ее наклона относительно хвоста может миозинового жгута. Такое движение свободных (неизменяться. При связывании молекулы АТР с аксвязанных) мостиков происходит за счет работы тивным центром миозина его головка остается отдругих мостиков, которые в это время непосредстсоединенной от актина (рис. 4, состояние 1 ). В венно взаимодействуют с нитями актина. Это знакаталитическом центре миозина молекула АТР расчит, что каждый мостик не просто шагает вдоль нищепляется на ADP и Pi (рис. 4, переход “состояние ти, равномерно ступая между соседними звеньями 1” “состояние 2”). Образующиеся при этом актиновой цепи, а как бы прыгает вдоль нее. Длина молекулы ADP и Pi остаются прочно связанными с таких прыжков составляет 36–38 нм (рис. 5, а), что каталитическим центром. Однако вслед за гидролимногократно превышает размер индивидуального зом молекулы АТР происходит присоединение гошага (s 4 нм). Таким образом, сокращение мыловки миозина к актиновой нити: сначала образуетшечных волокон обеспечивается за счет кооперася слабая связь (состояние 3), затем возникает более тивной работы большого количества молекул миопрочная связь (состояние 4). При этом вращательзина, собранных в толстые нити. Движение пучка ная подвижность миозинового мостика становится молекул миозина вдоль нити актина можно сравограниченной. Прочное связывание головки мионить с перетаскиванием бревна большой группой зина с актином инициирует освобождение фосфата работников, из которых лишь небольшая часть труРi из активного центра (переход “состояние 4” жеников (10–15%) опирается ногами на землю, в то “состояние 5”). Изменения, происходящие в каталитическом центре после диссоциации Рi, вы- время как остальные работники в это время висят зывают дополнительное увеличение сродства мио- на бревне, не касаясь земли. Подобно мостикам миозина, работники периодически меняются ролями, зина к актину. В результате этого появляется сила, вызывающая поворот мостика в сторону хвоста (пе- однако в каждый момент времени активно работает реход “состояние 5” “состояние 6”). Вместе с лишь небольшая часть тружеников, несущих бревповоротом мостика смещается вдоль нити актина но вместе с висящими на нем товарищами (рис. 5, б).

... ‡ 2. fl ‚ ·„ ‰‚ кальным слоем и мембраной вакуоли расположен 4 нм слой движущейся цитоплазмы, в котором находята ся ядра, митохондрии и другие органеллы. Молекулы миозина совершают круговое движения внутри клетки, равномерно перемещаясь вдоль нитей акADP Pi тина и увлекая за собой сравнительно крупные орADP ганеллы (митохондрии, эндоплазматический ретиADP ADP ATP Pi кулум, ядра и др.). Скорость перемещения органелл Pi ATP составляет 50–75 мкм/с. Благодаря такому движению в гигантской клетке водоросли возникает циркуляция цитоплазмы, за счет которой ее содержимое перемешивается гораздо быстрее, чем это происходило бы путем простой диффузии. Гигантские клет36 нм ки зеленых водорослей достигают длины 2–5 см, б поэтому без принудительной циркуляции цитоплазмы молекулам белков потребовалось бы около ADP + Pi ADP + Pi 10 дней для диффузии с одного конца клетки на ATP ATP другой.

Интригующей загадкой, которая до сих пор остается без ответа, является движение хлоропластов в цитоплазме клеток водорослей и высших растений.

Известно, что при освещении растений хлоропласты быстро перемещаются внутри клетки, собираясь вблизи клеточной стенки. Другое удивительное явРис. 5. Схема перемещения молекулы миозина вдоль нити актина ление, связанное с движением хлоропластов, было открыто в 1839 году французским ученым Донне, который показал, что хлоропласты зеленой водоКооперативный способ работы молекул миозиросли Chara могут часами вращаться (один оборот на, характерный для скелетных мышц, встречается за 2–3 с) в одном и том же направлении в капле протакже в некоторых других сократительных систетоплазмы, выдавленной из клетки. Вращение хлоромах. Известна, однако, большая группа моторных пластов наблюдалось также в цитоплазме интактных белков, которые работают индивидуально; цикл их клеток водорослей (см. подробнее [4, с. 175–177].

механохимических превращений протекает в равВ.П. Скулачев с сотрудниками показал, что вращеномерном режиме, а перемещение происходит отние хлоропластов – это энергозависимый процесс, дельными шагами, без длинных прыжков, хараккоторый поддерживается за счет протонного потерных для миозина скелетных мышц. К таким тенциала. В предыдущей статье мы говорили о том, молекулярным моторам относятся некоторые класкаким образом энергия протонного потенциала иссы внемышечных миозинов, работающих в клетках пользуется для вращения роторов протонной АТРживотных и растений в качестве перевозчиков мемсинтазы и флагеллярного мотора бактерий. Возбранных частиц. Простейшие молекулы миозина, никает, однако, вопрос: что заставляет вращаться выполняющие работу индивидуальных переносчихлоропласты, которые в отличие от бактерий не ков (например, миозин класса I), имеют глобуляримеют на своей наружной поверхности вращаюную головку и короткий хвост. Двигаясь вдоль нити щихся жгутиков Связано ли вращение хлоропласта актина цитоскелета, молекула-переносчик может в цитоплазме с существованием у них специальных тащить за собой органеллу, к которой она прикреппропеллеров, подобных тем, которые недавно были ляется своим хвостом. Таким способом молекулы обнаружены у некоторых цианобактерий, или же миозина обеспечивают работу транспортной систеэто вращение каким-то загадочным образом связамы, предназначенной для переноса различных часно с направленным вращением роторов многочистиц и органелл в клетке.

ленных АТРсинтазных комплексов, приводимых в Движение органелл легко наблюдать в некото- движение за счет протонного потенциала Ответы рых крупных клетках, таких, как гигантские клетки на эти и многие другие вопросы, касающиеся позеленой водоросли Nitella. Интересна структурная движности различных биологических структур, еще организация транспортной системы, обеспечиваю- предстоит получить.

щей циркуляцию цитоплазмы в клетках зеленых водорослей [3, с. 227]. На периферии клетки, рядом с плазматической мембраной, находится слой хлоропластов. Хлоропласты примыкают к так называемо- Одним из самых простых механохимических му кортикальному слою, который содержит пучки белков является кинезин. Кинезин работает как пеактиновых нитей. Между неподвижными корти- реносчик различных органелл (митохондрии, лизо, ‹6, сомы) и супермолекулярных частиц. В клетках ты двух мономерных цепей сплетены вместе, а надрожжей найдено шесть белков, похожих на кине- клоненные в разные стороны головки образуют зин. В клетках мышей обнаружено более двух десят- своеобразную рогатину, которая непосредственно ков подобных белков. Двигаясь вдоль микротрубо- взаимодействует с глобулярными мономерами микчек (рис. 6), молекула кинезина может тянуть за ротрубочки, вдоль которой перемещается кинезин собой сравнительно крупные субклеточные части- (рис. 6).

цы. Тубулиновые микротрубочки построены из глоКаждая из двух головок кинезина обладает булярных белков двух типов (- и -тубулин). Из АТРазной активностью. Связывание и гидролиз этих субъединиц образуются линейные полимеры молекулы АТР в активном центре кинезина, а также (протофиламенты), в которых чередуются глобулы последующие события, вызванные диссоциацией - и -тубулина. Из 13 протофиламентов, располоADP и Pi, сопровождаются изменением положения женных по кругу, получаются микротрубочки диаголовок относительно тубулиновых мономеров, в метром около 30 нм, с которыми непосредственно результате чего кинезин перемещается вдоль миквзаимодействуют молекулы кинезина.

ротрубочки. Работа головок кинезина хорошо скоПо структурным и биохимическим свойствам ординирована: связывание и гидролиз молекулы кинезин напоминает миозин. Молекула кинезина АТР одной головкой димерного комплекса способпредставляет собой димер, образованный двумя ствует освобождению молекулы АDP из активного одинаковыми полипептидными цепями. Подобно центра другой головки. Головки кинезина поперемолекуле миозина, с одной стороны каждой полименно связываются с мономерными звеньями микпептидной цепи кинезина формируется глобулярротрубочки. На рис. 6 показана одна из наиболее ная головка, соединенная со сравнительно длинным вероятных схем работы кинезина, которая объясняхвостом. Линейные размеры головки сравнительно ет, каким образом происходит перемещение киненевелики, они составляют 7,5 4,5 4,5 нм. Хвосзина вдоль микротрубочек. В ходе структурных перестроек моторных участков кинезина угол наклона головок относительно микротрубочки изменяется, Pi вследствие чего кинезиновый димер смещается ADP ATP 1 2 3 вдоль микротрубочки. Это движение по своему характеру напоминает перемещение двуногого существа – головки кинезинового димера попеременно D D D T T опираются на тубулиновые глобулы микротрубочки. До сих пор не совсем понятны детали того, каким образом молекула кинезина “шагает”. Весьма вероятно, что на определенной стадии происходит поворот рычагов относительно хвоста кинезинового димера (рис. 6). В этом случае движение кинезинового димера вдоль микротрубочки можно было бы сравнить с движением вальсирующего человека, который перемещается в танцевальном зале, совершая периодические повороты на 180° вокруг ноги, опирающейся на пол. После каждого такого повоРис. 6. Схема перемещения молекулы кинезина вдоль микротрубочки, состоящей из мономеров рота танцор переступает на другую ногу, совершая тубулина и. Буквами T и D обозначены головки тем самым поступательное движение в пространстве.

кинезина, с которыми связаны соответственно АТР или ADP. В исходном положении (состояние 1) В случае кинезина один шаг димерного компголовка кинезина, не связанная с микротрубочлекса приводит к его смещению вдоль микротрукой, содержит молекулу ADP, вторая головка, кобочки на расстояние l = 8 нм. Длина шага l в торая в это время контактирует с микротрубочкой, свободна от нуклеотидов. После связывания точности соответствует размеру двух мономерных АТР второй головкой изменяется конформация глобул (-тубулин и -тубулин), из которых построемолекулы кинезина, в результате чего первая гона микротрубочка. Одна молекула кинезина обычловка, содержащая ADP, смещается вправо (перено совершает не менее 100 шагов, прежде чем она ход 1 2). После диссоциации ADP свободная головка связывается с микротрубочкой (переход отделяется от микротрубочки. Кинезин движется с 2 3). Затем происходят гидролиз АТР и диспоразительно быстрой скоростью. За одну секунду социация фосфата (Рi), в результате чего головка, он делает приблизительно 100 шагов, перемещаясь с которой связана молекула ADP, отходит от микза это время на расстояние 800 нм. При этом сила, ротрубочки (переход 3 4). В конечном положении (состояние 4) углы наклона головок кине- развиваемая одной молекулой кинезина, составлязина относительно микротрубочки такие же, как в ет величину F 6 пН. Если бы такой мощностью в исходном состоянии 1, но при этом молекула кирасчете на единицу массы обладали автомобильные незина оказывается смещенной вдоль микротрумоторы, то они могли бы легко разгонять машины бочки на расстояние, соответствующее двум мономерным звеньям тубулина и тубулина до скоростей, существенно превышающих скорость... ‡ 2. fl ‚ ·„ ‰‚ звука. Коэффициент полезного действия кинези- физических методов регистрации подвижности нового мотора также велик. Совершаемая им за белков, которые позволили непосредственно наодин шаг работа равна W = F l = 48 пН нм, что блюдать за движением отдельных моторных белков составляет 60% от энергии, выделяемой при гид- и их фрагментов.

ролизе одной молекулы АТР. Работая в качестве инАвтор признателен В.П. Скулачеву за критичесдивидуального молекулярного извозчика, кинезин кие замечания и полезные советы.

может совершать перемещения на очень большие расстояния (до 1 мм).

1. Васильев Ю.М. Клетка как архитектурное чудо. 1.

Живые нити // Соросовский Образовательный Журнал. 1996. № 2. С. 36–43.

Мы рассмотрели механизмы работы всего лишь 2. Васильев Ю.М. Клетка как архитектурное чудо. 2.

двух молекулярных моторов, которые ответственны Цитоскелет, способный чувствовать и помнить // Там за сократительную активность, подвижность и же. № 4. С. 4–10.

транспортные процессы в клетке. Этими примера3. Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Робертс К., Уотсон ми далеко не ограничивается число моторных белДж. Молекулярная биология клетки. 2-е изд. М.:

ков. Одних только механохимических белков типа Мир, 1994. Т. 2. С. 254–337.

миозина в клетках различных организмов насчиты4. Скулачев В.П. Биоэнергетика. М.: Высш. шк., 1989.

вается более 15 семейств и свыше 84 видов. Многие С. 175–177.

принципиально важные детали механохимических процессов, происходящих при работе актомиози* * * нового и кинезинового комплексов, стали понятными благодаря недавним успехам в изучении мо- Александр Николаевич Тихонов, доктор физилекулярной структуры их моторных белков методом ко-математических наук, профессор, главный нарентгеноструктурного анализа. С высоким разреше- учный сотрудник кафедры биофизики физического нием получены картины пространственного строе- факультета МГУ. Область научных интересов – биония моторных участков миозина, кинезина, динеи- физика фотосинтеза, биоэнергетика, магнитная на и родственных им механохимических белков. радиоспектроскопия. Соавтор трех книг на русском Другим важным достижением в исследовании мо- и английском языках, а также более 140 статей в лекулярных моторов явилась разработка новых био- отечественных и зарубежных научных журналах.

, ‹6,

Pages:     | 1 ||










© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.