WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

   Добро пожаловать!


Pages:     | 1 ||

ристик взаимодействия и превращения данной аминоацил-тРНК-синтетазой. Отбраковка непраПосле связывания с аминоацил-тРНК-синтетавильных аминокислот осуществляется за счет их отзой аминокислоты и АТР образуется промежуточщепления в гидролитическом центре. Последний ное соединение – комплекс фермент аминоацилапроцесс идет более эффективно для неспецифичесденилат, которое может либо реагировать с тРНК с кого аминоацильного остатка.

образованием продуктов, либо диффундирует в Похожий механизм коррекции через гидролиз раствор и гидролизуется. Если имеет место кинетинеправильного продукта реализуется также при био- ческое корректирование, ошибочное промежуточсинтезе ДНК. Многие ДНК-полимеразы имеют гид- ное соединение (например, валиладенилат в систеролизующую 3'- 5'-экзонуклеазную активность. Мо- ме изолейцил-тРНК-синтетазы) диффундирует в лекула ДНК синтезируется в направлении 5' 3', раствор и гидролизуется быстрее, чем успевает ATP PP k E AA E AA AMP AA nHYR k1 k - 1 k k - H2O E + AA E + AA AMP AA + AMP Рис. 5. Механизм исправления ошибок при аминоацилировании тРНК, основанный на нестабильности промежуточного продукта реакции.

E – аминоацил-тРНК-синтетаза, АА – аминокислота, ATP – аденозин-5'-трифосфат, AA AMP – аминоациладенилат ( нестабильный промежуточный продукт), k1, k- 1 – константы диссоциации и ассоциации аминокислоты, k2, k- 2 – константы диссоциации и ассоциации аминоациладенилата, k3 – константа скорости образования аминоацил-тРНК.

, ‹4, прореагировать с образованием продуктов, то есть мент искусно осуществляет этот двойной выбор k3 k- 2. Для правильного промежуточного соедине- (аминокислоты и тРНК и их воссоединение).

ния k3 > k- 2 и имеет место образование продуктов.

В понимании механизма отбора тРНК в последСледовательно, более эффективное связывание спенее время достигнуты значительные успехи, недацифического субстрата используется дважды: перром аминоацил-тРНК-синтетазы вот уже много лет вый раз при связывании субстрата с ферментом (рис.

привлекают к себе пристальное внимание как уни- 5, стадия I) и второй – при связывании специфическальный объект энзимологии и как интереснейшая кого промежуточного соединения (рис. 5, стадия II).

модель для изучения разнообразных аспектов белково-нуклеинового узнавания.

1. Киселев Л.Л., Фаворова О.О., Лаврик О.И. Биосинтез Аминоацил-тРНК-синтетазы в сравнении, набелков от аминокислот до аминоацил-тРНК. М.: Например, с такими ферментами аминокислотного ука, 1984. 407 с.

обмена, как протеазы, обладают столь высокой спе2. Фершт Э. Структура и механизм действия ферменцифичностью, что для обозначения этого феномена тов. М.: Мир, 1980. 432 с.

был введен термин – сверхспецифичность. Это 3. Лаврик О.И., Моор Н.А. Взаимодействие аминоасвойство синтетаз с точки зрения молекулярной энцил-тРНК-синтетаз с аминокислотами // Молекулярзимологии выглядит тем более уникальным, что заная биология, 1984. Т. 18. С. 1208 – 1232.

дачу специфичности эти ферменты решают дважды. Во-первых, на стадии активации аминокислоты * * * в процессе их специфического отбора и, во-вторых, Ольга Ивановна Лаврик, профессор кафедры на стадии взаимодействия с полимерным субстрамолекулярной биологии Новосибирского государтом – транспортной РНК. Вторая задача не менее ственного университета, доктор химических наук, сложна, так как транспортных РНК больше двадцазав. лабораторией биологической химии ферменти и во многих чертах они имеют сходную структуру.

тов Новосибирского института биоорганической Для акцептирования одной и той же аминокислоты химии Сибирского отделения РАН, лауреат Госусуществует зачастую несколько изоакцепторных дарственной премии СССР, член-корреспондент тРНК, что коррелирует с проблемой вырожденнос- РАЕН, автор более 170 статей и монографий по энти генетического кода. Но всегда только один фер- зимологии белкового синтеза и репликации ДНК.

..

Pages:     | 1 ||










© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.