WWW.DISSERS.RU

БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА

   Добро пожаловать!


Pages:     || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 9 |
Министерство образования и науки Российской Федерации Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Тамбовский государственный технический университет» Н.А. АБАКУМОВА, Н.Н. БЫКОВА ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И ОСНОВЫ БИОХИМИИ ОСНОВЫ БИОХИМИИ Часть 2 Утверждено Учёным советом университета в качестве учебного пособия для студентов 1, 2 и 3 курсов специальностей 240902, 240401, 240802, 260601, 240100.62, 240700.62, 260100.62, 261700.62, 241000.62 всех форм обучения Тамбов Издательство ГОУ ВПО ТГТУ 2011 УДК 547(075) ББК Г2я73 А132 Р е ц е н з е н т ы:

Профессор кафедры органической и биологической химии ГОУ ВПО ТГУ им. Г.Р. Державина А.И. Панасенко Доцент кафедры ПЗОС, кандидат химических наук ГОУ ВПО ТГТУ Г.Б. Володина Абакумова, Н.А.

А132 Органическая химия и основы биохимии : учебное пособие / Н.А. Абакумова, Н.Н. Быкова. – Тамбов : Изд-во ГОУ ВПО ТГТУ, 2011. – Ч.2. – 80 с. – 100 экз. – ISBN 978-5-8265-0975-3.

В первой части систематизирован материал по классификации органических реакций и видам изомерии органических веществ, а также приведён подробный обзор основных классов кислородсодержащих органических соединений и углеводов. Во второй части достаточно полно рассмотрены строение и свойства важнейших биологически активных веществ: белков, липидов, ферментов, гормонов, витаминов.

Кратко указаны их биологические функции в организме и механизм их действия.

Предназначено для студентов 1, 2 и 3 курсов специальностей 240902, 240401, 240802, 260601, 240100.62, 240700.62, 260100.62, 261700.62, 241000.62 всех форм обучения.

УДК 547(075) ББК Г2я73 ISBN 978-5-8265-0975-3 © Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Тамбовский государственный технический университет» (ГОУ ВПО ТГТУ), 2011 Учебное издание АБАКУМОВА Нина Алексеевна, БЫКОВА Наталья Николаевна ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И ОСНОВЫ БИОХИМИИ Ч а с т ь Учебное пособие Редактор Л.В. К о м б а р о в а Инженер по компьютерному макетированию М.С. Анурьева Подписано в печать 24.02.2011.

Формат 60 84 / 16. 4,65 усл. печ. л. Тираж 100 экз. Заказ № Издательско-полиграфический центр ГОУ ВПО ТГТУ 392000, г. Тамбов, ул. Советская, д. 106, к. Н.А. АБАКУМОВА, Н.Н. БЫКОВА ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И ОСНОВЫ БИОХИМИИ Ч а с т ь Тамбов Издательство ГОУ ВПО ТГТУ 1. ПЕПТИДЫ Продукты взаимодействия нескольких аминокислот называют пептидами. В зависимости от количества аминокислотных остатков, из которых состоят пептиды, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды, пентапептиды, полипептиды. Образование дипептида протекает следующим образом:

аминокислота аминокислота дипептид Поскольку у дипептида остаются свободными концевые аминная и карбоксильная группы, то, во-первых, он сохраняет свойственную аминокислотам амфотерность, а, во-вторых, имеется возможность для удлинения пептидной цепи за счёт реакций с другими аминокислотами. Этот химический процесс протекает по типу реакции поликонденсации:

H2N CH COOH + H2N CH COOH H2N CH COOH CHCH2OH CHаланин серин фенилаланин + НО аланилсерилфенилаланин (трипептид) В наименованиях пептидов указывают все составляющие их аминокислоты, начиная с той, у которой свободна аминная группа. У аминокислот, карбоксильная группа которых использована для образования пептидной связи, в названии окончание «-ин» меняется на «-ил»;

+ название концевой аминокислоты со свободной карбоксильной группой остаётся без изменения. Например, трипептид:

H O H O H O H C C N C C N C C OH NH2 H CH3 H CH2OH носит название глицилаланилсерин.

O Группировку в пептидах называют пептидной связью.

–С–NH– Это типичная ковалентная связь с достаточной прочностью. Она планарна, т.е. все составляющие её атомы располагаются в одной плоскости.

Изучая рентгенограммы кристаллических пептидов, удалось показать, что расстояние между атомами углерода и азота пептидной связи равно 0,13 нм, т.е., длина пептидной связи меньше длины одиC N нарной связи (0,15 нм) и больше длины двойной связи C N (0,12 нм). Следовательно, пептидная связь имеет характер частично двойной связи вследствие сопряжения электронов -связи карбонильной группы со свободными электронами атома азота:

Таким образом, пептидная группа представляет собой трёхцентровую р,-сопряженную систему, которая образуется вследствие делокализации электронной плотности между атомами кислорода, углерода и азота. Кроме этого, пептидная группа обладает ещё рядом свойств:

- атомы кислорода и водорода природных пептидов находятся в транс-положении по отношению к связи C–N, так как при трансконфигурации заместителей боковые цепи оказываются наиболее удалёнными друг от друга, что важно для стабилизации структуры белковой молекулы;

- пептидная связь устойчива при температуре 310 K в средах, близких к нейтральной (физиологические условия). В кислой и щелочной средах связь подвергается гидролизу. В условиях организма гидролиз происходит ферментативно;

- дополнительные, как правило, нековалентные связи между пептидной группой и боковыми цепями обуславливают существование различных конформаций белковой молекулы;

= - пептидная группировка может существовать в двух резонансных формах (кетонной и енольной):

O OH C C N N H кетонная енольная Почти все клетки содержат свободные пептиды. В настоящее время из природных источников выделено более сотни индивидуальных пептидов, детально изучены их строение, свойства и биологическая активность. Например, рассмотрим строение глутатиона (-глутамилцистеинилглицина) – одного из наиболее широко распространённых внутриклеточных пептидов так называемого полимодального действия, принимающего участие в переносе аминокислот через клеточную мембрану в окислительно-восстановительных и других процессах в клетке:

+ O–Н2О HS-глутатион (восстановленная сульфгидрильная форма) SS-глутатион (окисленная дисульфидная форма) Роль пептидов в процессах жизнедеятельности многообразна.

Многие из них служат гормонами (инсулин, глюкагон, гормон роста и др.), некоторые являются сильнейшими ядами (яды змей, пауков, насекомых, высших грибов, микробов и др.), антибиотиками, регуляторами клеточного деления, переносчиками молекул и ионов через биологические мембраны, регуляторами психической деятельности.

Значительное число природных пептидов удалось синтезировать.

Искусственным путём получены сотни аналогов природных пептидов, ряд которых обладает более сильным биологическим действием. Так, в адренокортикотропном гормоне, состоящем из 39 аминокислот, замена аргинина и триптофана соответственно в восьмом и девятом положении цепи на трипептид пролилглицилпролин приводит к образованию нового пептида, обладающего повышенной по сравнению с природным гормоном способностью стимулировать память и нашедшего применение в медицине при лечении поражений мозга.

Полипептидная теория строения белковой молекулы впервые предложена Э. Фишером в начале ХХ в. на базе выдвинутых А.Я. Данилевским идей о роли пептидных связей в строении белка. Согласно полипептидной теории белковые молекулы представляют собой гигантские полипептиды, построенные из многих десятков-сотен аминокислот.

Доказательства полипептидной теории строения белка таковы:

- в нативных белках удаётся обнаружить лишь небольшое число свободных аминных и карбоксильных групп;

- при гидролизе белков идёт постепенное освобождение аминных и карбоксильных групп в строгом соотношении 1:1;

- биурет (H2N–C(O)–NH–C(O)–NH2) и белки дают одинаковую (биуретовую) реакцию с гидроксидом меди, что указывает на наличие в белковой молекуле пептидных связей;

- полипептидная природа ряда белков (инсулина, рибонуклеазы и др.) подтверждена химическим синтезом этих белков;

- при рентгеноструктурном анализе белков при разрешении 0,14…0,20 нм удаётся наблюдать непрерывную полипептидную цепь с характерным для исследуемого белка расположением аминокислотных остатков.

Граница между полипептидами и белками условная. Пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе 10 000), а белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).

2. БЕЛКИ 2.1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА Белки - это важный субстрат жизни, они обладают рядом особенностей, которые несвойственны никаким другим органическим соединениям. Гигантские молекулы белков неисчерпаемы по разнообразию структуры при строгой специфичности у данного, конкретного белка.

Белкам присуща способность к внутримолекулярным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, изменчивость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобулярного состояния в фибриллярное.

Белковая молекула в целом и отдельные её части способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия друг с другом, с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, липидами и др., образуя надмолекулярные комплексы, составляющие основу субклеточных структур.

Молекулы белков закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состояние при его снятии.

Белками называют природные высокомолекулярные азотсодержащие полимеры, построенные из остатков -аминокислот, составляющие основу живых структур.

Впервые белок (клейковина) был выделен Я. Беккари из пшеничной муки в 1728 г. К настоящему времени из природных источников выделены и изучены сотни различных белков.

Любая живая клетка, ткань, орган в животном или человеке – это сложная система, состоящая из очень большого количества различных белков. Например, белок плазмы крови состоит минимум из восьми различных белков; белок куриного яйца представляет собой систему из десяти индивидуальных белков. В самой маленькой и просто устроенной бактериальной клетке обнаружено более 2000 различных белков.

Огромное значение белки имеют и для жизнедеятельности растительных организмов, хотя содержание их в растениях значительно меньше. В то же время только в растениях наряду с синтезом углеводов осуществляется синтез белков из неорганических веществ. Необходимый для этого диоксид углерода растения поглощают из воздуха, а минеральные азотистые соединения и воду – из почвы. В животные организмы белки поступают в готовом виде – с растительной или животной пищей. Средняя суточная потребность взрослого человека в белках 80…100 г. Недостаток белков в пище резко ухудшает жизнедеятельность животных организмов.

Среди учёных многих стран, внесших большой вклад в изучение белков, следует отметить Э. Фишера, Т. Курциуса, М. Бергмана, Ф. Сенгера, П. Эдмана и наших соотечественников А.Я. Данилевского, Н.Д. Зелинского, В.С. Садикова, Д.Л. Талмура и др.

Общая формула белка:

n Белки характеризуются строго определённым составом. Основной элементарный состав (%) белков следующий:

Углерод ……………... 50 – 55 Кислород ……………... 21 – Водород ……………... 6,5 – 7,3 Сера ………….......…… 0 – 2,Азот …………………. 15 – 18 Фосфор ……………….. 0,1 – 2,В небольших количествах в белках присутствуют железо, йод, медь, цинк, бром, марганец, кальций, кобальт, магний и другие элементы.

Содержание белков в различных тканях и органах человеческого организма составляет 30…80% их сухой массы. Так, мышцы содержат около 80% белка, лёгкие – 82%, селезёнка – 84%, печень – 57%, мозг – 45%, кожа – 63%, кости – 28% сухой массы органа.

2.2. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ I. По строению:

1. Простые, или протеины, – белки, дающие при гидролизе только аминокислоты.

2. Сложные белки состоят из протеина (простого белка) и добавочной группы небелковой природы (простетической группы):

- Фосфоропротеиды – простетическая группа – фосфорная кислота. Это казеин молока, ихтулин – белок, содержащийся в икре рыбы. Это необходимый белок для растущих тканей организма.

OH R O P OH O - Глюкопротеиды (мукопротеиды) – простетическая группа представлена углеводами, чаще всего мукополисахаридами. Главные представители – муцин и мукоиды. Муцин вырабатывается всеми слизистыми железами организма. Мукоиды входят в состав хрящевой ткани и роговицы.

- Липопротеиды – простетическая группа представлена жирами или жироподобными веществами. Это важные компоненты клеток, содержатся в крови, молоке, особенно ими богата нервная ткань.

- Хромопротеиды – простетическая группа представлена окрашенными веществами. Сюда относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, гемоцианин.

Гемоглобин – красящее вещество крови, важнейший функцией которого является перенос кислорода от лёгких к тканям. Формула гемоглобина: (C738 H1165 O208 N320 S2 Fe)n.

Перенос кислорода обусловлен присутствием железа. Один грамм гемоглобина связывает 1,35 мл кислорода при 0 °C и 760 мм рт. ст., что соответствует соотношению один атом железа на одну молекулу кислорода. Положение равновесия зависит от парциального давления кислорода: гемоглобин + 4O2 оксигемоглобин.

Гемоглобин сосредоточен в эритроцитах крови и выходит из них в случае гемолиза (разрушения). У женщин в крови от 13,5 до 15,5% гемоглобина, у мужчин от 14 до 17%.

Окись углерода является ядом, так как она легко соединяется с гемоглобином, образуя более прочный, чем оксигемоглобин, продукт присоединения, который препятствует нормальному функционированию гемоглобина в переносе кислорода. Химические окислители превращают гемоглобин в коричнево-красный метгемоглобин, неспособный служить переносчиком кислорода. Железо окисляется, становится трёхвалентным, кислород к органам и тканям не доставляется.

При осторожном гидролизе соляной кислотой гемоглобин расщепляется на два фрагмента – гемин (гем 4%), глобин (96%). Гем у всех людей одинаков, глобин – у всех различен, он принадлежит к группе гистонов; примерно 1/5 часть молекул белка составляют основные аминокислоты, преобладает лизин. В составе каждой молекулы гемоглобина содержится 4 молекулы гема (гемина), содержащего в своём составе железо.

Молекула гемина имеет сложное и необычное строение, которое изучалось более сорока лет (Ненски, Пилоти, Кюстер, Вильштеттер, Фишер).

В гемине 4 пиррольных кольца, в которых заместители: метильные, винильные и остатки пропионовой кислоты.

Железо связано со всеми четырьмя атомами азота ионными и координационными связями. Гемин при гидролизе разбавленной щёлочью даёт не содержащий хлора гем.

Миоглобин – мышечный гемоглобин, содержащийся в мышцах.

Молярная масса около 17 000, с газами образует такие же соединения, как и гемоглобин, оксимиоглобин, карбоксимиоглобин. Молекула имеет форму диска. Пространственное расположение полипептидной цепи несимметрично и незакономерно. Миоглобин выполняет в мышцах роль кратковременного резерва кислорода, особенно это важно для водных животных.

Хлорофилл – магнийсодержащий хромопротеид, состоит из пиррольных колец, соединённых магнием. Строение его было установлено Ненски, Фишером. В 1960 г. хлорофилл впервые был синтезирован Вудваром. Содержится в зелёных листьях растений.

Гемоцианин – медьсодержащий хромопротеид – находится в крови моллюсков и ракообразных, выполняет функцию связывания и переноса кислорода к тканям беспозвоночных. При присоединении кислорода гемоцианин окрашивается в голубой цвет. Молекулярная масса от 5000 до 5 000 000.

- Нуклеопротеиды – простетическая группа – нуклеиновые кислоты. Впервые были выделены из ядер лейкоцитов в 1869 г. Мишером. Необходимый структурный элемент в клетке, участвуют в синтезе белка и передаче наследственной информации. Белковая часть представлена гистонами и протаминами.

II. По форме частиц:

1) фибриллярные (волокнистые);

2) глобулярные (корпускулярные).

С помощью гидродинамических и оптических методов, рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии выяснено, что в большинстве случаев белковые частицы имеют вытянутую форму и построены асимметрично. Степень асимметрии выражается отношением длинной оси частицы в к её короткой оси а.

Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением в/а, их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. К фибриллярным белкам относятся фиброин шёлка, кератин волоса, коллаген кожи.

Белки с невысоким отношением в/а (от 3 до 6) имеют палочкообразную форму молекул, называются корпускулярными, или глобулярными, и содержат поперечные связи, образованные за счёт взаимодействия боковых цепей.

III. По растворимости:

Pages:     || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 9 |






















© 2011 www.dissers.ru - «Бесплатная электронная библиотека»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.